Mehrere Paare von Disulfidbindungen

Disulfidbindungen sind ein integraler Bestandteil der dreidimensionalen Struktur vieler Proteine. Diese kovalenten Bindungen finden wir in fast allen extrazellulären Peptid- und Proteinmolekülen. Eine Disulfidbindung entsteht, wenn das Schwefelatom eines Cysteins eine kovalente Einfachbindung mit dem Schwefelatom eines anderen Cysteins eingeht, das sich an einer anderen Stelle im Protein befindet. Diese Bindungen helfen, Proteine ​​zu stabilisieren, insbesondere solche, die von Zellen abgesondert werden.

Wenn das Polypeptid nur ein Cys-Paar enthält, ist die Bildung dieser Disulfidbindung einfach. Peptide werden in fester oder flüssiger Phase synthetisiert und anschließend wird in der Lösung eine pH-8-9-Oxidation durchgeführt.

Wenn zwei oder mehr Disulfidbindungspaare gebildet werden müssen, ist der Syntheseprozess relativ kompliziert. Obwohl die Bildung von Disulfidbindungen normalerweise am Ende des Syntheseschemas erfolgt, ist es manchmal vorteilhaft, vorgeformte Disulfide einzuführen, um die Peptidkette zu konjugieren oder zu verlängern. Häufig verwendete Sulfhydryl-Schutzgruppen sind trt, Acm, Mmt, tBu, Bzl, Mob, Tmob und andere Gruppen. Wir listen jeweils zwei Typen mit 2-Cl-Harz und Rink auf. Der Bildungsweg mehrerer Paare von Disulfidbindungen auf Polypeptiden, die unter Verwendung von Harz als Träger synthetisiert werden: