Shanghai Sonyt Biotechnology Co., Ltd. ist einer der führenden Hersteller und Lieferanten von cas 316805-65-9 xmp-629 in China und unterstützt auch kundenspezifischen Service. Willkommen beim Großhandel für hochwertige Cas 316805-65-9 xmp-629 aus unserer Fabrik. Kontaktieren Sie uns für weitere Details.
| Produktname | CAS:316805-65-9:XMP-629 |
| Beschreibung | XMP-629 ist ein neuartiges kationisches antimikrobielles Breitbandpeptid, das reich an Tryptophan und Arginin ist. Es übt eine bakterizide Wirkung aus, indem es bakterielle Zellmembranen zerstört, mit starker Wirkung gegen multiresistente gram-positive Bakterien wie MRSA und VRE. Wird in der Forschung zu arzneimittelresistenten Infektionen, beim Screening antimikrobieller Arzneimittel und bei Studien zu Membranmechanismen eingesetzt. |
| Peptidreinheit (HPLC, %) | 95%/98%/99% |
| Molekulare Formel | C₈₉H₁₂₉N₂₇O₁₃ |
| Molekulargewicht (Da) | 1765.16 |
| Terminalmodifikation | C-terminale Amidierung |
Tabelle mit grundlegenden Produktinformationen
| Englischer Produktstandardname | Produktabkürzung/Alias | Funktions-Tags (durch Komma-getrennt) | Vollständige Aminosäuresequenz | Molekulare Formel | Exakte Masse (Da) | Durchschnittliches MW (Da) | N-terminale Modifikation | C-terminale Modifikation | Sequenzlänge (aa) |
| XMP-629 | Antimikrobielles Peptid XMP-629; CAS 316805-65-9; Anti-Arzneimittelresistentes Peptid | Breitband--antimikrobielles Peptid, Anti-multiresistente-bakterien, Zellmembranstörung, MRSA/VRE-Studie, kationisches amphipathisches Peptid, geringes Resistenzrisiko | Tryptophan-Arginin-Tryptophan-Arginin-Lysin-Tryptophan-Arginin-Leucin-Arginin-Lysin-Tryptophan-Argininamid | C₈₉H₁₂₉N₂₇O₁₃ | 1764.02 | 1765.16 | Freies Amin | Amidierung | 12 |
Physikalisch-chemische Löslichkeits- und Lagerungsparameter
| Produktcode | Aussehen | Langzeitlagerbedingungen.- | Kurzfristige-Lagerbedingungen | Flüssigkeitsstabilität | Stabilität des festen Pulvers |
| PEP-XMP001 | weißes Pulver | Bei -20 Grad lagern, streng vor Licht geschützt, unter Stickstoff verschlossen, trocken und aliquotiert; Vermeiden Sie wiederholte Frost-Tau-Wechsel und starke Oxidationsmittel | Festes Pulver, 2 Jahre haltbar bei 2–8 Grad, versiegelt und trocken; Wässrige Lösungen vor Gebrauch frisch herstellen | Stabil für 72 Stunden bei 4 Grad; 1 Monat bei -20 Grad in Aliquots stabil. **Gute Wasserlöslichkeit, gut löslich in Wasser und verdünnter Essigsäure**. Enthält mehrere Tryptophanreste, die zur Photooxidation neigen. Mit sauerstofffreiem Wasser vorbereiten und von der Luft isolieren | Stabil für 3 Jahre bei -20 Grad unter trockener, dunkler und stickstoffhaltiger Atmosphäre |
Funktionsbeschreibung
| Produktcode | Frontend-Kurzzusammenfassung (zur Anzeige der Suchliste) | Detaillierte Beschreibung der biologischen Funktion | Anwendbare Forschungsbereiche (durch Komma-getrennt) | Ziele / Wege |
| PEP-XMP001 | Tryptophan/Arginin-reiches kationisches antimikrobielles Peptid, das bakterielle Zellmembranen zerstört und gegen multiresistente Bakterien aktiv ist | XMP-629 ist ein optimiertes kationisches amphipathisches antimikrobielles Peptid. Seine Sequenz integriert mehrere hydrophobe Tryptophan-Reste und positiv geladene Arginin/Lysin-Reste, um eine klassische membranaktive Peptidkonformation zu bilden. Es bindet über elektrostatische Wechselwirkung an die negativ geladene Oberfläche der Bakterienzellmembran, und hydrophobes Tryptophan fügt sich in den hydrophoben Kern der Membran ein, stört die Membranintegrität und verursacht ein Austreten von intrazellulärem Inhalt, was letztendlich zum Absterben der Bakterien führt. Der Mechanismus beruht nicht auf spezifischen Rezeptoren und ist weniger anfällig für Arzneimittelresistenzen. Es wirkt gegen multiresistente grampositive Bakterien wie MRSA und VRE und dient als zentrales Werkzeugpeptid für die Erforschung arzneimittelresistenter Infektionsmechanismen, das Screening neuartiger antimikrobieller Arzneimittel und Studien zu Zellmembranmechanismen. | Erforschung arzneimittelresistenter Bakterien, Entwicklung antimikrobieller Arzneimittel, Forschung zur Zellmembranbiologie, Erforschung von Infektionsmechanismen, Erforschung von -Biofilmen, Entwicklung neuartiger Antibiotika | Phospholipiddoppelschicht der Bakterienzellmembran; Störungsweg der Membranpermeabilität; Mechanismus zum Austreten des intrazellulären Inhalts von Bakterien |
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