CAS 316805-65-9 XMP-629

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CAS 316805-65-9 XMP-629
Informationen
CAS: 316805-65-9
Sequenz: Trp-Arg-Trp-Arg-Lys-Trp-Arg-Leu-Arg-Lys-Trp-Arg-NH₂ (kationisches amphipathisches antimikrobielles Peptid)
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Kategorie
Antimikrobielles Peptid / anti-medikamenten-resistentes kationisches Peptid
Produktklassifizierung
Pharmazeutische Peptide
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Beschreibung

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Produktname CAS:316805-65-9:XMP-629
Beschreibung XMP-629 ist ein neuartiges kationisches antimikrobielles Breitbandpeptid, das reich an Tryptophan und Arginin ist. Es übt eine bakterizide Wirkung aus, indem es bakterielle Zellmembranen zerstört, mit starker Wirkung gegen multiresistente gram-positive Bakterien wie MRSA und VRE. Wird in der Forschung zu arzneimittelresistenten Infektionen, beim Screening antimikrobieller Arzneimittel und bei Studien zu Membranmechanismen eingesetzt.
Peptidreinheit (HPLC, %) 95%/98%/99%
Molekulare Formel C₈₉H₁₂₉N₂₇O₁₃
Molekulargewicht (Da) 1765.16
Terminalmodifikation C-terminale Amidierung

 

Tabelle mit grundlegenden Produktinformationen

 

Englischer Produktstandardname Produktabkürzung/Alias Funktions-Tags (durch Komma-getrennt) Vollständige Aminosäuresequenz Molekulare Formel Exakte Masse (Da) Durchschnittliches MW (Da) N-terminale Modifikation C-terminale Modifikation Sequenzlänge (aa)
XMP-629 Antimikrobielles Peptid XMP-629; CAS 316805-65-9; Anti-Arzneimittelresistentes Peptid Breitband--antimikrobielles Peptid, Anti-multiresistente-bakterien, Zellmembranstörung, MRSA/VRE-Studie, kationisches amphipathisches Peptid, geringes Resistenzrisiko Tryptophan-Arginin-Tryptophan-Arginin-Lysin-Tryptophan-Arginin-Leucin-Arginin-Lysin-Tryptophan-Argininamid C₈₉H₁₂₉N₂₇O₁₃ 1764.02 1765.16 Freies Amin Amidierung 12

 

Physikalisch-chemische Löslichkeits- und Lagerungsparameter

 

Produktcode Aussehen Langzeitlagerbedingungen.- Kurzfristige-Lagerbedingungen Flüssigkeitsstabilität Stabilität des festen Pulvers
PEP-XMP001 weißes Pulver Bei -20 Grad lagern, streng vor Licht geschützt, unter Stickstoff verschlossen, trocken und aliquotiert; Vermeiden Sie wiederholte Frost-Tau-Wechsel und starke Oxidationsmittel Festes Pulver, 2 Jahre haltbar bei 2–8 Grad, versiegelt und trocken; Wässrige Lösungen vor Gebrauch frisch herstellen Stabil für 72 Stunden bei 4 Grad; 1 Monat bei -20 Grad in Aliquots stabil. **Gute Wasserlöslichkeit, gut löslich in Wasser und verdünnter Essigsäure**. Enthält mehrere Tryptophanreste, die zur Photooxidation neigen. Mit sauerstofffreiem Wasser vorbereiten und von der Luft isolieren Stabil für 3 Jahre bei -20 Grad unter trockener, dunkler und stickstoffhaltiger Atmosphäre

 

Funktionsbeschreibung

 

Produktcode Frontend-Kurzzusammenfassung (zur Anzeige der Suchliste) Detaillierte Beschreibung der biologischen Funktion Anwendbare Forschungsbereiche (durch Komma-getrennt) Ziele / Wege
PEP-XMP001 Tryptophan/Arginin-reiches kationisches antimikrobielles Peptid, das bakterielle Zellmembranen zerstört und gegen multiresistente Bakterien aktiv ist XMP-629 ist ein optimiertes kationisches amphipathisches antimikrobielles Peptid. Seine Sequenz integriert mehrere hydrophobe Tryptophan-Reste und positiv geladene Arginin/Lysin-Reste, um eine klassische membranaktive Peptidkonformation zu bilden. Es bindet über elektrostatische Wechselwirkung an die negativ geladene Oberfläche der Bakterienzellmembran, und hydrophobes Tryptophan fügt sich in den hydrophoben Kern der Membran ein, stört die Membranintegrität und verursacht ein Austreten von intrazellulärem Inhalt, was letztendlich zum Absterben der Bakterien führt. Der Mechanismus beruht nicht auf spezifischen Rezeptoren und ist weniger anfällig für Arzneimittelresistenzen. Es wirkt gegen multiresistente grampositive Bakterien wie MRSA und VRE und dient als zentrales Werkzeugpeptid für die Erforschung arzneimittelresistenter Infektionsmechanismen, das Screening neuartiger antimikrobieller Arzneimittel und Studien zu Zellmembranmechanismen. Erforschung arzneimittelresistenter Bakterien, Entwicklung antimikrobieller Arzneimittel, Forschung zur Zellmembranbiologie, Erforschung von Infektionsmechanismen, Erforschung von -Biofilmen, Entwicklung neuartiger Antibiotika Phospholipiddoppelschicht der Bakterienzellmembran; Störungsweg der Membranpermeabilität; Mechanismus zum Austreten des intrazellulären Inhalts von Bakterien

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