CAS:33932-35-3:Glutathionylspermidin

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CAS:33932-35-3:Glutathionylspermidin
Informationen
CAS: 33932-35-3
Kernstruktur: Glutathion ( -Glu-Cys-Gly) C--Terminus, kovalent mit Spermidin über Amidbindung konjugiert, enthält freie aktive Thiol- und Polyaminseitenkette
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Kategorie
Redox-Tool-Molekül / Parasiten-Stoffwechselziel-konjugiertes Peptid
Produktklassifizierung
Pharmazeutische Peptide
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Beschreibung

Shanghai Sonyt Biotechnology Co., Ltd. ist einer der führenden Hersteller und Lieferanten von cas:33932-35-3:glutathionylspermidin in China und bietet auch kundenspezifischen Service. Willkommen im Großhandel mit hochwertigem Cas:33932-35-3:Glutathionylspermidin aus unserer Fabrik. Kontaktieren Sie uns für weitere Details.

 

Produktname CAS:33932-35-3:Glutathionylspermidin
Beschreibung Glutathionylspermidin ist ein für parasitäre Protozoen-spezifisches Glutathion-Polyamin-Konjugat. Es beteiligt sich an der antioxidativen Abwehr und der post-translationalen Modifikation von Proteinen über den reversiblen Thiol--Disulfid-Austausch und dient als hochselektives Ziel für antiparasitäre Medikamente. Es wird auch im oxidativen Stressmechanismus, im Glutathion-Stoffwechselweg und in der Proteinglutathionylierungsforschung eingesetzt.
Peptidreinheit (HPLC, %) 95% / 98% / 99%
Molekulare Formel C₁₇H₃₄N₆O₅S
Molekulargewicht (Da) 434.56
Änderungstyp Amid-bindung konjugierte Polyaminseitenkette, freies aktives Thiol

Tabelle mit grundlegenden Produktinformationen

 

Englischer Produktstandardname Produktabkürzung/Alias Funktions-Tags (durch Komma-getrennt) Kernstruktur Molekulare Formel Exakte Masse (Da) Durchschnittliches MW (Da) Änderungstyp Strukturlänge
Glutathionylspermidin Glutathionylspermidin; APS; Antiparasitäres Zielmolekül; CAS 33932-35-3 Redoxregulierung, antioxidative Abwehr, Parasiten-Wirkstoffziel, Proteinglutathionylierung, aktives Thiol--Molekül, Stoffwechselwegstudie Glutathion-Rückgrat + Spermidin-Seitenkette, verbunden durch Amidbindung, mit freiem Thiol C₁₇H₃₄N₆O₅S 434.23 434.56 Polyaminamid-Konjugation, aktives Thiol 3 Aminosäuren + Polyamin-Seitenkette

Physikalisch-chemische Löslichkeits- und Lagerungsparameter

Produktcode Aussehen Langzeitlagerbedingungen.- Kurzfristige-Lagerbedingungen Flüssigkeitsstabilität Stabilität des festen Pulvers
PEP-GSP001 weißes Pulver Bei -20 Grad lagern, unter Stickstoff verschlossen, trocken und vor Licht geschützt, aliquotiert. **Oxidationsmittel und längere Lufteinwirkung strengstens verboten** Festes Pulver, 1 Jahr lang bei 2–8 Grad unter Stickstoff verschlossen; Bereiten Sie Lösungen mit sauerstofffreiem Puffer vor Stabil für 72 Stunden bei 4 Grad unter sauerstofffreien und dunklen Bedingungen; 1 Monat bei -20 Grad in Aliquots stabil. **Ausgezeichnete Wasserlöslichkeit, frei löslich in Wasser und saurem Puffer**. Freies Thiol neigt stark zur Oxidation zum Disulfiddimer. Die Polyamin-Seitenkette trägt eine starke positive Ladung und adsorbiert leicht an negativ geladenen Kunststoff-Verbrauchsmaterialien Stabil über 2 Jahre bei -20 Grad unter trockener, dunkler und stickstoffhaltiger Atmosphäre

 

Funktionsbeschreibung

Produktcode Frontend-Kurzzusammenfassung (zur Anzeige der Suchliste) Detaillierte Beschreibung der biologischen Funktion Anwendbare Forschungsbereiche (durch Komma-getrennt) Ziele / Wege
PEP-GSP001 Parasitäre Protozoen-spezifisches Glutathion-Polyamin-Konjugat, das die Redoxabwehr vermittelt und als spezifisches antiparasitäres Arzneimittelziel dient Glutathionylspermidin ist ein redoxaktives Molekül, das nur bei parasitären Protozoen wie Trypanosomen und Leishmanien vorkommt und durch katalytische Konjugation von Glutathion und Spermidin über Glutathionylspermidin-Synthetase hergestellt wird. Es hält die intrazelluläre Redoxhomöostase aufrecht, indem es Proteindisulfidbindungen reduziert und reaktive Sauerstoffspezies über einen reversiblen Thiol-{2}disulfid-Austausch abfängt; Es vermittelt auch die Glutathionylierung von Proteinen, um die Enzymaktivität und die Proteinfunktion zu regulieren. Dieses Molekül und seine entsprechenden Stoffwechselenzyme kommen bei Säugetieren nicht vor, was es zu einem hochselektiven Ziel für antiparasitäre Medikamente macht. Es kann für die Erforschung von oxidativen Stressmechanismen, die Validierung des Stoffwechselwegs von Parasiten, das Screening antiparasitärer Arzneimittel und die Analyse der Glutathionylierungsproteomik verwendet werden. Parasitenpharmakologieforschung, Studie zum Mechanismus des oxidativen Stresses, Forschung zum Glutathionstoffwechsel, Protein-PTM-Studie, Entwicklung antiinfektiöser Arzneimittel, Protozoenbiologie Glutathionylspermidin-Synthetase/Reduktase; Thiol-disulfid-Redoxweg; Antioxidativer Abwehrweg des Parasiten

 

 

 

 

 

 

 

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