Bisher wurden mehr als 200 antimikrobielle Peptide aus verschiedenen Organismen isoliert, über 170 davon stammen allein von Insekten. Diese Peptide werden nach ihrer Herkunft und ihren strukturellen Eigenschaften klassifiziert.
Lineare Peptide mit helikaler Struktur
Cecropine waren die ersten tierischen antimikrobiellen Peptide, die entdeckt wurden; Sie wurden von Boman et al. aus Puppen des Amerikanischen Seidenspinners (*Hyalophora cecropia*) isoliert. im Jahr 1980.
Lineare Peptide, reich an spezifischen Aminosäuren
Apidaecine sind prolinreiche Peptidantibiotika, die aus Honigbienen isoliert werden. Sie bestehen typischerweise aus 16–18 Aminosäureresten, wobei der Prolingehalt bis zu 33 % und der Arginingehalt bis zu 17 % beträgt. Apidaecine zeigen eine starke Aktivität gegen bestimmte Gram-negative Bakterien, sind jedoch gegen Gram-positive Bakterien unwirksam.
Peptide, die eine einzelne Disulfidbindung enthalten
Dies ist eine kleine Klasse antimikrobieller Peptide. Das erste entdeckte Peptid dieser Art war Bactenecin, das aus Rinderneutrophilen stammte. Es enthält 12 Aminosäuren-einschließlich vier Argininreste-und bildet eine Disulfidbindung zwischen dem zweiten und elften Rest.
Peptide, die zwei oder mehr Disulfidbindungen enthalten
Defensine sind die prototypischen Vertreter dieser Klasse. Die ursprünglich entdeckten -Defensine, die aus Säugetiergeweben stammen, enthalten im Allgemeinen 29–34 Aminosäurereste; Sechs konservierte Cysteinreste bilden drei intramolekulare Disulfidbindungen. Darüber hinaus bleiben Argininreste an den Positionen 6 und 15 sowie ein Glycinrest an Position 24 konserviert.
Lantibiotika
Lantibiotika sind von Bakterien produzierte Peptidantibiotika; Sie sind genetisch kodiert, werden an Ribosomen synthetisiert und unterliegen einer posttranslationalen Modifikation, um bestimmte organische Gruppen einzubauen. Nisin ist das am ausführlichsten untersuchte unter ihnen.
